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肌红蛋白(MYO)校准品

肌红蛋白(Myoglobin,Mb)是哺乳动物细胞( 主要是肌细胞) 储存和分配氧的蛋白质，它是由一条多肽链和一个辅基血红素构成，相对分子质量为16 700，含153个氨基酸残基。除去血红素的脱辅基肌红蛋白称珠蛋白(globin)，它和血红蛋白的亚基(a 珠蛋白链和P-珠蛋白链) 在氨基酸序列具有明显的同源性，它们的构象和功能也极其相似。

肌红蛋白存在于肌肉中，心肌中含量特别丰富。抹香鲸肌红蛋白三级结构于1960年由Kendrew用X线衍射法阐明，这是世界上*个被描述的蛋白质三级结。由于三级结构与蛋白质的生物学功能直接相关，而且三级结构的分析工作难度很高，所以这项工作获得学术界的非常高的评价。

是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。

　　肌红蛋白的基本知识：

　　肌红蛋白存在于肌肉中，心肌中含量特别丰富。抹香鲸肌红蛋白三级结构于1960年由Kendrew用X线衍射法阐明，这是世界上*个被描述的蛋白质三级结。由于三级结构与蛋白质的生物学功能直接相关，而且三级结构的分析工作难度很高，所以这项工作获得学术界的高度评价。

　　肌红蛋白的本质和功能

　　本质：肌红蛋白=一条多肽链+一个辅基多肽链：由153个氨基酸残基组成

　　辅　基：亚铁血红素辅基

　　分子量：16 700

　　功能：在肌肉中有运输氧和储氧功能肌红蛋白的三级结构

　　形状：呈紧密球形

　　多肽链中氨基酸残基上的疏水侧链大都在分子内部,亲水侧链多位于分子表面,因此其水溶性较好。

　　三级结构

　　有8段α-螺旋区

　　每个α-螺旋区含7～24个氨基酸残基，分别称为A、B、C…G及H肽段。

　　有1～8个螺旋间区

　　肽链拐角处为非螺旋区（亦称螺旋间区），包括N端有2个氨基酸残基，C端有5个氨基酸残基的非螺旋区， 处在拐点上的氨基酸残基

　　Pro, Ile, Ser, Thr, Asn等

　　极性氨基酸分布在分子表面

　　内部存在一口袋形空穴，血红素居于此空穴中

　　血红素是铁卟淋化合物，它由4个吡咯通过4个甲炔基相连成一个大环，Fe2+居于环中。

　　铁与卟啉环及多肽链氨基酸残基的连接：铁卟啉上的两个丙酸侧链以离子键形式与肽链中的两个碱性氨基酸侧链上的正电荷相连。血红素的Fe2+与4个咯环的氮原子形成配位键，另2个配位键1个与F8组胺酸结合，1个与O2结合，故血红素在此空穴中保持稳定位置。

　　这种构象非常有利于运氧和储氧功能，同时也使血红素在多肽链中保持稳定。

肌红蛋白(MYO)校准品

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